目錄病毒的基本結構和化學組成 簡述抗體的生物學功能 免疫的三個階段 免疫應答的三個過程 什么類抗體存在于外分泌液中
抗體由四條多肽鏈組成，各肽鏈之間南數量不等的鏈間二硫鍵連接。Ig可形成“Y”字型結構，稱為Ig單體，是構成抗體的基本單位。抗體在醫療實踐中應用甚為廣泛。
Ig分子的兩條重鏈和兩條輕鏈都可折疊成數個球形結構域(domain)，每個結構域行使其相應的功能。輕鏈有VL和CL兩個結構域；IgG、IgA和IgD的重鏈有VH、CH1、CH2和CH3四個結構域；IgM和IgE的重鏈有五個結構域，即多一個CH4結構域。
每個結構域由約110個氨基酸組成，氨基酸序列具有相似性，其二級結構是由幾條多肽鏈折疊形成的兩個反向平行的β片層(anti—parallel β sheet)構成的，兩個β片層中心的兩個半胱氨酸殘基由一個鏈內二硫鍵垂直連接，形成一個“β桶狀(βbarrel)”或“β-三明治 (β sandwich)”結構，這種折式稱為免疫球蛋白折疊(immunoglobulin folding)。
許多膜型和分泌型的蛋白質分子也含有這類獨特折疊的二級結構，因此，這類分子被統稱為免疫球蛋白超家族(immunoglobulinsuperfamily，IgSF) 。
擴展資料
抗體的功能與其結構密切相關。同一抗體的V區和c區的氨基酸組成和順序的不同，決定了其功能上的差異。不同抗體的V區和C區在結構變化上具有一定的規律，又使得其在功能上存在共性。V區和C區的組成和結構，決定了抗體的生物學功能。
識別并特異性結合抗原是抗體的主要功能，執行該功能的結構是抗體的V區，其中CDR部位在識別和結合特異性抗原中起決定性作用。抗體有單體、二聚體和五聚體，因此結合抗原表位的數日也不相同。抗體結合抗原表位的個數稱為抗原結合價。
Ig單體可結合2個抗原表位，為雙價。SIgA是二聚體，可結合4個抗原表位，為4價。IgM是五聚體，理論上可以結合10個抗原，應該是10價，但由于立體構象的空間位阻，使lgM一般只能結合5個抗原表位，故為5價。
抗體的V區與抗原結合后，借助于c區的作用，在體外可發生各種抗原抗體結合反應，有利于抗原或抗體的檢測和功能的判斷；在體內可中和毒素、阻斷病原體入侵、清除病原微生物；B細胞膜表面的IgM和IgD構成B細胞的抗原識別受體，能輔助B細胞特異性識別抗原分子。
參考資料來源：-抗體
結構：經x線晶體衍射結構分析發現，Ig由四條多肽鏈組成，各肽鏈之間南數量不等的鏈間二硫鍵連接。Ig可形成“Y”字型結構，稱為Ig單體，是構成抗體的基本單位。
功能：識別并特異性結合抗原；激活補體產生攻膜復合物使細胞溶解破壞；調理吞噬和ADCC；介導 I 型超敏反應；穿過胎盤屏障和黏膜，IgG可選擇性地與FcRn結合，從而轉移到滋養層細胞內，并主動進入胎兒的血循環中。
擴展資料
人血清中的抗體多種多樣，B淋巴細胞可產生的抗體種類在108以上，可與眾多不同抗原發生特異性結合。抗體多樣性的原因主要有兩方面：
外源性因素環境中抗原種類甚多，每種大分子抗原又有多種抗原表位，每種抗原表位均可選擇激活體內一個B細胞克隆，產生一種特異性抗體；內源性因素抗體多樣性的另一個原因是由基因的結構及功能特征所決定的。
參考資料來源：——抗體
抗體可分為五類：IgG 、 IgA 、 IgM 、 IgD 、 IgE 。它們分別的功能主要有：（1） IgG ：是最重要的抗感染分子，包括抗菌、抗病毒、抗毒素等。 IgG 還能激活補體，結合并增強巨噬細胞的吞噬功能。穿過胎盤，保護胎兒及新生嬰兒免受感染。（2） IgA ：分單體和雙體兩種。前者存在血清中，后者存在于黏膜表面及分泌液中，是黏膜局部抗感染的重要因素。（3） IgM ：是分子量最大，體內受感染后最早產生的抗體，具有很強的激活補體和調理作用，因此是重要的抗感染因子，且常用于診斷早期感染。（4） IgD ：主要存在于成熟 B 細胞表面，是 B 細胞識別抗原的受體。（5） IgE ：血清中含量最少的抗體，某些過敏性體質的人血清中可檢測到，參與介導 I 型超敏反應和抗寄生蟲感染。
目錄
1拼音
2英文參考
3抗體的發現
4抗體的理化性質
5抗體的生物學活性
6抗體的制備
6.1多克隆抗體
6.2單克隆抗體
6.3基因工程抗體
附：
*抗體藥品說明書
1拼音
kàng tǐ
2英文參考
antibody
抗體是機體在抗原物質 *** 下，由B細胞分化成的漿細胞所產生的、可與相應抗原發生特異性結合反應的免疫球蛋白。
抗體分子（antibody,Ab）是由漿細胞合成和分泌的，而每一種漿細胞克隆可以產生一種特異的抗體分子，所以血清中的抗體是多種抗體分子的混合物，它們的化學結構是不均一的，而且含量很少，不易純化，是抗體分子結構分析的困難。
3抗體的發現
在免疫學發展的早期人們應用細菌或其外毒素給動物注射，經一定時期后用體外實驗證明在其血清中存在一種能特異中和外毒素毒性的組分稱之為抗毒素，或能使細菌發生特異性凝集的組分稱之為凝集素。其后將血清中這種具有特異性反應的組分稱為抗體（antibody,Ab）,而將能 *** 機體產生抗體的物質稱之為抗原（antigen,Ag）。由此建立了抗原與抗體的概念。
1890年德國學者Behuing和日本學者北里用白喉桿菌外毒的組分稱為抗毒素，這是在血清中發現的第一種抗體。這種含有抗體的血清稱之為免疫血清。
4抗體的理化性質
1．抗體是球蛋白 早在40年代初期Tiselius和Kabat就證實了抗體活性與血清丙種球蛋白組分相關。他們用肺炎球菌多糖免疫家兔，可獲得高效價免疫血清。然后加入相應抗原吸收以除去抗體，將去除抗體的血清進行電泳圖譜分析，發現丙種球蛋白（γG）組分明顯減少，從而證明了抗體活性是存在于丙種球蛋白內。
圖21 兔血清電泳分離圖
其后，經對不同免疫血清的電泳分析，超速離心分析和分子量測定等方法，發現大部分抗體活性存在于γ球蛋白內，但有小部分抗體活性可存在于β球蛋白內。它們的離心常數分別為7S和平共處9S，分子量分別為16萬和萬。因此它們分別被命名為7Sγ球蛋白分子（16萬）19S,β2巨球蛋白分子(β2M,90萬)和β2A球蛋白分子，所以從早期對抗體性質的研究證明抗體不是由均質性球蛋白組成，而是由異性球蛋白組成。
圖22 不同類免疫球收白的電泳分離圖
2．免疫球蛋白為了準確描述抗體蛋白的性質，在60年代初提出將具有抗體活性的球蛋白稱為免疫球蛋分子（immunoglobulin,lg）。γ球蛋白則必稱為IgG,β2M稱為IgM,而β2A稱為IgA。其后又相繼發現二類Ig分子，分別稱為IgE和IgD。故在血清中現已發現有五類免疫球蛋白分子，它們的結構與功能是各不相同的。
5抗體的生物學活性
1．抗體與抗原的特異性結合 *** 抗體產生的物質稱為抗原，抗體分子與其相應的抗原發生結合稱為特異性結合。例如，白喉抗毒素只能中和白喉桿菌外毒素，而不能中各破傷風外毒素，反之亦然。
2．抗體與補體的結合在一定條件下，抗體分子可以與存在于血清中的補體分子相結合，并使之活化，產生多種生物學效應，稱之為抗體的補體結合現象，揭示了抗體分子與補體分子間的相互作用。
3．抗體的調理作用抗體的第三種功能是可增強吞噬細胞的吞噬作用。在體外的實驗中，如將免疫血清中加入中性粒細胞的懸液中，可增強對相應細胞的吞噬作用，稱這種現象為抗體的調理作用。自此揭示了抗體分子與免疫細胞間的相互作用。為了說明抗體分子這些生物學功能，必須進一步了解抗體分子的結構與功能的關系。
6抗體的制備
為了研究抗體的理化性質、分子結構與功能，以及應用抗體于臨床疾病的診斷、治療及預防都需要人工制備抗體。目前，根據制備的原理和方法可分為多克隆抗體、單克隆抗體及基因工程抗體三類。
6.1多克隆抗體
大多數抗原是由大分子蛋白質組成，但只是抗原上有限部位的特殊分子結構能與其相應抗體結合，稱此部位為抗原決定簇（antigenic determinant）或表位(epitope)。
一種天然抗原性物質（如細菌或其分泌的外毒素以及各種組織成分等）往往具有多種不同的抗原決定簇，而每一決定簇都可 *** 機體一種抗體形成細胞產生一種特異性抗體。
在機體淋巴組織內可存在千百種抗體形成細胞（即B細胞），每種抗體形成細胞只識別其相應的抗原決定簇，當受抗原 *** 后可增殖分化為一種細胞群，這種由單一細胞增殖形成的細胞群體可稱之為細胞克隆（clone）。同一克隆的細胞可合成和分泌在理化性質、分子結構、遺傳標記以及生物學特性等方面都是完全相同的均一性抗體，亦可稱之為單克隆抗體。
在早期傳統的抗體制備方法是將一種天然抗原經各種途徑免疫動物，由于抗原性物質具有多種抗原決定簇，故可 *** 產生多種抗體形成細胞克隆，合成和分泌抗各種決定簇抗體分泌到血清或體液中，故在其血清中實際上是含多種抗體的混合物，稱這種用體內免疫法所獲得的免疫血清為多克隆抗體，也是第一代抗體。由于這種抗體是不均一的，無論是對抗體分子結構與功能的研究或是臨床應用都受到很大限制，因此如何能獲得均一性抗體成為關注的問題。
6.2單克隆抗體
體內免疫法很難獲得單克隆抗體（monoclonal antibody,McAb）。如能將所需要的抗體形成細胞選出并能在體外進行培養即可獲得已知特異的單克隆抗體。1975年德國學者Kohler和英國學者Milstein將小鼠骨髓瘤細胞和經綿羊紅細胞（sheep rue blood cell），SRBC）免疫的小鼠脾細胞在體外進行兩種細胞融合，結果發現部分形成的雜交細胞既能繼續在體外培養條件下生長繁殖又能分泌抗SRBC抗體，稱這種雜交細胞系為雜交瘤（hybridoma）。這種雜交瘤細胞既具有骨髓瘤細胞能大量無限生長繁殖的特性，又具有抗體形成細胞合成和分泌抗體的能力。它們是由識別一種抗原決定簇的細胞克隆所產生的均一性抗體，故稱之為單克隆抗體。應用雜交瘤技術可獲得幾乎所有抗原的單克隆抗體，只要這種抗原能引起小鼠的抗體應答。
這種用雜交瘤技術制備的單克隆抗體可視為第二代抗體。
單克隆抗體由于純度高、特異性強、可以提高各種血清學方法檢測抗原的敏感性及特異性，但單克隆抗體多為雙價抗體，與抗原結合不易交聯為大分子集團，故不易出現沉淀反應。單克隆抗體的應用大促進了對各種傳染病和惡性腫瘤診斷的準確性。
單克隆抗體亦可與核素、各種毒素（如白喉外毒素或篦麻毒素）或藥物通過化學偶聯或基因重組制備成導向藥物（targetting drug）用于腫瘤的治療，是一種新型免疫治療方法，有可能提高對腫瘤的療效。
單克隆抗體亦可用于對各種免疫細胞及其它組織細胞表面分子的檢測，這對免疫細胞的分離、鑒定及分類及研究各種膜表面分子的結構與功能都具有重要意義。
6.3基因工程抗體
自1975年單克隆抗體雜交瘤技術問世以來，單克隆體在醫學中被廣泛地應用于痢疾的診斷及治療。但目前絕大數單克隆抗體是鼠源的，臨床重復給藥時體內產生抗鼠抗體，使臨床療效減弱或消失。因此，臨床應用理想的單克隆抗體應是人源的，但人人雜交瘤技術目前尚未突破，即使研制成功，也還存在人人雜交瘤體外傳代不穩定，抗體親合力低及產量不高等問題。目前較好的解決辦未能是研制基因工程抗體，(geically engineering antibody)以代替鼠源單克隆抗體用于臨床。
基因工程抗體興起于80年代早期。這一技術是將對Ig基因結構與功能的了解與DNA重組技術相結合，根據研究者的意圖在基因水平對Ig分子進行切割、拼接或修飾，甚至是人工全合后導入受體細胞表達，產生新型抗體，也稱為第三代抗體。
免疫球蛋白（Ig）具有抗體（Ab）活性或化學結構，與抗體分子相似的球蛋白。免疫球蛋白是由兩條相同的輕鏈和兩條相同的重鏈通過鏈間二硫鍵連接而成的四肽鏈結構。免疫球蛋白分為五類，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE）。
抗體是機體免疫細胞被抗原激活后，B細胞分化成熟為漿細胞后所合成、分泌的一類能與相應抗原特異性結合的具有免疫功能的球蛋白。抗體是生物學功能上的概念，而免疫球蛋白是化學結構上的概念。所有抗體的化學基礎都是免疫球蛋白，但免疫球蛋白并不都具有抗體活性。
擴展資料：
哺乳動物的初乳含有豐富的活性免疫球蛋白，是自然界惟一富含活性免疫物質的天然食品。人體攝入后可有效提高機體免疫力，對抗病菌侵襲，而且不會對人體產生副作用。
當病毒侵入人的體內，機體會自動產生很多抗體，來對付病毒（抗原）。如果病毒量太大，而機體來不及產生足夠的抗體，就會感冒。感冒使機體以一種更加有效的防御方式來產生抗體，消滅病毒。
丙種球蛋白注入人體后產生的免疫力是被動給予的，不是自身主動產生的，一般2周就被排泄，之后體內丙種球蛋白的含量又恢復到原來水平，要長期保持體內所含丙種球蛋白的高水平，就必須每隔2周注射1次。
應用丙種球蛋白有一定的適應癥，因為該藥隨所含抗體量的不同而預防效果各異。普通的丙種球蛋白主要用于預防麻疹、甲肝、流行性腮腺炎等，想用丙種球蛋白來預防各種疾病是不可能的。
如果反復注射丙種球蛋白，因其本身可作為抗原，刺激人體產生一種對抗丙種球蛋白的抗體，即抗抗體，一旦再注射丙種球蛋白，就會被抗抗中和，不能發揮其抗病作用。
參考資料來源：
